Des scientifiques percent les secrets du virus de la maladie du baiser à l'échelle moléculaire

Publié par Isabelle le 13/04/2014 à 12:00
Source: Université de Montréal
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Des scientifiques percent les secrets du virus de la maladie du baiser ou virus d'Epstein-Barr (VEB), à l'échelle moléculaire. Le virus Epstein-Barr ou virus de l'herpès 4 (HHV-4) est un virus de la famille des Herpesviridae. Il est à l'origine de plusieurs maladies dont le le lymphome de Hodgkin et le lymphome de Burkitt (Le Lymphome de Burkitt est une tumeur (lymphome non-hodgkinien) qui provient de l'évolution...).


Image: Gonçalo Pereira
Des chercheurs de l'Université de Montréal (L’Université de Montréal est l'un des quatre établissements d'enseignement...) ont découvert le mécanisme par lequel un élément du virus d'Epstein-Barr (VEB) s'approprie les fonctions de régulation (Le terme de régulation renvoie dans son sens concret à une discipline technique, qui se...) des gènes dans nos cellules pour permettre au virus de se répliquer.Le VEB cause plusieurs maladies, comme le lymphome de Hodgkin et le lymphome de Burkitt, et plus fréquemment la mononucléose infectieuse (La mononucléose infectieuse (MNI) est une infection généralement bénigne,...), nommée aussi la " maladie du baiser " en raison de son mode de transmission chez l'humain. Il apparaît qu'à l'échelle moléculaire aussi, la maladie (La maladie est une altération des fonctions ou de la santé d'un organisme vivant, animal...) commence par un baiser; cette fois entre une protéine (Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs...) virale et les molécules qui régulent nos gènes.

Les virus comme le VEB possèdent des stratégies complexes pour tromper les cellules humaines pendant une infection. Les virus ne peuvent survivre à l'extérieur des cellules humaines. C'est pourquoi ils ont développé des stratégies pour imiter des éléments clés des fonctions cellulaires, comme l'ARN polymérase. " L'élucidation de ces interactions à l'échelle atomique par des techniques de biologie (La biologie, appelée couramment la « bio », est la science du vivant....) structurale nous permet de comprendre comment le virus trompe les systèmes de défense humains. Ces connaissances sont le premier pas vers le développement de nouveaux traitements thérapeutiques contre les infections virales ", explique le professeur Omichinski.

Les scientifiques ont en effet dévoilé le mécanisme de liaison entre la protéine EBNA2 du virus et une protéine du complexe TFIIH responsable de la régulation d'une autre protéine, l'ARN polymérase II, qui régule l'expression de la plupart de nos gènes. Pour ce faire, ils ont utilisé des techniques de résonance (La résonance est un phénomène selon lequel certains systèmes physiques...) nucléaire (Le terme d'énergie nucléaire recouvre deux sens selon le contexte :) magnétique de pointe dans les laboratoires de biologie structurale du Département de biochimie (La biochimie est la discipline scientifique qui étudie les réactions chimiques ayant lieu...) et de médecine (La médecine (du latin medicus, « qui guérit ») est la science et la...) moléculaire de l'Université (Une université est un établissement d'enseignement supérieur dont l'objectif est la...) de Montréal (Montréal est à la fois région administrative et métropole du Québec[2]. Cette grande...). " Nous avons réussi à élucider dans ses moindres détails la structure moléculaire de l'interaction (Une interaction est un échange d'information, d'affects ou d'énergie entre deux agents au sein...) entre ces protéines ", explique le professeur James Omichinski, auteur principal de cette étude réalisée en collaboration avec le professeur Jacques Archambault, de l'Institut (Un institut est une organisation permanente créée dans un certain but. C'est...) de recherches cliniques de Montréal (IRCM).

Pour révéler les détails moléculaires de ces interactions, Philippe Chabot, premier auteur de l'étude, a lié des marqueurs isotopiques stables à la protéine EBNA2 et au complexe TFIIH pour ensuite étudier la structure moléculaire de leur interaction par spectroscopie RMN. " Ce type d'instrument coûte plusieurs millions de dollars, mais grâce aux généreux investissements de la Fondation canadienne pour l'innovation (FCI), nous avons pu réaliser nos travaux avec les équipements les plus modernes ", explique le professeur Omichinski. L'une des retombées directes de ces recherches est que le " baiser " entre la protéine EBNA2 et le complexe TFIIH pourrait devenir la cible de nouveaux médicaments qui amélioreraient le traitement de la mononucléose infectieuse et des cancers causés par le VEB.

Pour plus d'information voir (en anglais): "Structural and Functional Characterization of a Complex between the Acidic Transactivation Domain of EBNA2 and the Tfb1/p62 Subunit of TFIIH " http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1004042;jsessionid=2D1E9D4A51CEF27AB52AB8B51B5C88A7
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