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Posté par Adrien le Jeudi 22/10/2015 à 00:00
Pour survivre, les bactéries doivent trier leurs déchets
La vie des cellules - chez les bactéries comme chez les eucaryotes - est régie par un rythme bien précis. La destruction de certaines protéines régulatrices, à un moment donné, est ainsi indispensable afin d'assurer la réplication et la croissance des cellules. Ce phénomène s'appelle protéolyse: des enzymes particuliers, les protéases, assistées de protéines appelées adaptateurs, sont chargés de dégrader des protéines selon le calendrier (Un calendrier est un système de repérage des dates en fonction du temps. Ces systèmes ont été inventés par les hommes pour mesurer, diviser et organiser le temps sur de longues durées....) du cycle cellulaire. Comme la protéolyse est irréversible, la cellule doit faire face au défi important de distinguer rigoureusement les protéines spécifiques dont il faut se débarrasser rapidement de celles, nombreuses, qui doivent rester stables. En étudiant la bactérie Caulobacter crescentus, une bactérie modèle pour l'étude du cycle et de la différenciation cellulaire, des chercheurs de la Faculté de médecine de l'Université de Genève (UNIGE), en collaboration avec une équipe de l'Université du Massachusetts, aux Etats-Unis, ont pu mettre au jour (Le jour ou la journée est l'intervalle qui sépare le lever du coucher du Soleil ; c'est la période entre deux nuits, pendant laquelle les rayons du Soleil éclairent le ciel. Son début (par rapport à...) la hiérarchie mise en place pour orchestrer la dégradation sélective des protéines, et, pour la première fois, décortiquer le rôle des différentes protéases et adaptateurs impliqués. Des résultats à lire dans la prestigieuse revue Cell, qui, appliqués à des bactéries pathogènes, ouvrent la voie à de nouvelles thérapies antibactériennes.

Au cours de son cycle, C. crescentus se divise en deux cellules différentes, et non pas en deux cellules identiques comme c'est généralement le cas. La première de ces nouvelles cellules - appelée « swarmer cell » - naît avec un flagelle (Le flagelle est génériquement un organite assurant la mobilité d'une cellule. Les procaryotes et les eucaryotes ont développé ce type d'organelle sur des principes architecturaux...) qui lui permet de nager et explorer son environnement (L'environnement est tout ce qui nous entoure. C'est l'ensemble des éléments naturels et artificiels au sein duquel se déroule la vie humaine. Avec les enjeux écologiques actuels, le...), mais elle se trouve dans l'impossibilité de se diviser. La deuxième - nommée « stalked cell » - est, elle, capable de se diviser. Sans flagelle, elle comporte un pédoncule qui lui permet de se fixer au fond marin.

Dans un second temps (Le temps est un concept développé par l'être humain pour appréhender le changement dans le monde.), la « swarmer cell » perd son flagelle et produit une nouvelle extension pour devenir identique à la « stalked cell » ou cellule «à pied ». Elle peut alors à son tour se diviser, pour donner naissance à deux cellules distinctes. C'est cette division (La division est une loi de composition qui à deux nombres associe le produit du premier par l'inverse du second. Si un nombre est non nul, la fonction "division par ce nombre" est la...) en deux cellules différentes qui fait de C. crescentus un modèle particulièrement intéressant, dont les mécanismes biologiques et la protéolyse, proches de ceux des cellules souches, permettent aux scientifiques de mieux comprendre les phénomènes de différentiation cellulaire.

Disparition et réapparition programmées de la protéine CtrA

Chez C. crescentus, de nombreuses protéines sont impliquées dans le processus de différenciation cellulaire. L'une d'entre elles, CtrA, joue (La joue est la partie du visage qui recouvre la cavité buccale, fermée par les mâchoires. On appelle aussi joue le muscle qui sert...) un rôle particulièrement important en empêchant notamment la cellule à flagelle de se diviser. Quand cette dernière perd son flagelle pour redevenir une cellule à pied, la protéine CtrA doit disparaître, avant de réapparaître afin d'être présente dans la nouvelle cellule à flagelle. Le respect du moment de la dégradation de cette protéine est donc essentiel à la survie de la bactérie: il faut absolument que CtrA soit détruite à un moment précis, sinon la cellule restera incapable de se diviser et mourra. Il a déjà été montré que la dégradation au cours du cycle cellulaire de CtrA et d'autres protéines régulatrices - dont TacA qui régule le pédoncule - est dépendante de l'action induite par la protéase ClpXP. Mais, qu'est ce qui permet à ClpXP de dégrader spécifiquement CtrA et TacA à un moment précis du cycle, tout (Le tout compris comme ensemble de ce qui existe est souvent interprété comme le monde ou l'univers.) en laissant intactes, à ce moment-là, d'autres protéines dont elle régit pourtant également la dégradation? C'est ce mécanisme moléculaire complexe et délicat qu'a pu décrypter l'équipe de Patrick Viollier, professeur au Département de microbiologie (La microbiologie est la science qui étudie les micro-organismes (ou microorganismes).) et médecine moléculaire de la Faculté de médecine de l'UNIGE.

Chez les bactéries, les protéases utilisent d'autres types de protéines, appelés adaptateurs, pour augmenter la spécificité de leur action. Les biologistes genevois ont compris comment, lors de la dégradation induite par la protéase ClpXP, certains adaptateurs sont capables, à un moment spécifique de la vie (La vie est le nom donné :) cellulaire, de dégrader sélectivement une protéine. « Si l'on connaît le rôle incontournable de ClpXP dans la dégradation d'un grand nombre (La notion de nombre en linguistique est traitée à l’article « Nombre grammatical ».) de protéines, y compris les protéines CtrA et TacA, c'est celui de trois adaptateurs spécifiques associés au système ClpXP que nous avons pu identifier », souligne Peter Chien (Le chien (Canis lupus familiaris) est un mammifère domestique de la famille des canidés, proche du loup et du renard. Autrefois regroupé dans une espèce...) de l'Université du Massachusetts et co-auteur de cette étude. Si l'une de ces trois protéines manque, la protéine CtrA ne peut plus être dégradée. Cependant d'autres protéines dont la dégradation est également dépendante de ClpXP ne nécessitent pas l'action des trois adaptateurs. Leur action combinée permet donc d'effectuer une sélection entre les protéines qui doivent être détruites et celles qu'il faut conserver.

Un tri sélectif très rigoureux

En identifiant (En informatique, on appelle identifiants (également appelé parfois en anglais login) les informations permettant à une personne de s'identifier auprès d'un système.) une nouvelle classe d'adaptateurs, l'équipe de Patrick Viollier révèle comment ces adaptateurs, répondant à une stricte hiérarchie, rendent possible la dégradation sélective des protéines. Associés aux protéases, ils orchestrent la régulation de la protéolyse pendant la progression du cycle cellulaire de la bactérie. « Le mécanisme de dégradation des protéines est un peu une déchetterie cellulaire: certains déchets spéciaux, comme les piles électriques par exemple, doivent vraiment être identifiés et séparés strictement du reste. Le tri d'autres éléments, comme le carton et le papier (Le papier (du latin papyrus) est une matière fabriquée à partir de fibres cellulosiques végétales et animales. Il se présente sous forme de...), peut en revanche est moins strict et plus grossier. Cela dépend du niveau de sélectivité nécessaire à la dégradation des différentes protéines. », explique Matthieu Bergé, chercheur (Un chercheur (fem. chercheuse) désigne une personne dont le métier consiste à faire de la recherche. Il est difficile de bien cerner le métier de chercheur tant les domaines de...) dans l'équipe du professeur Viollier.

Les trois adaptateurs constituent donc des régulateurs importants du cycle cellulaire qui assurent que la dégradation d'une protéine donnée intervient au bon moment. De récentes découvertes ont ainsi montré qu'une classe d'antibiotiques particuliers, les acyldepsipeptides, parvient à tuer les bactéries en activant la protéase ClpXP, en perturbant le cycle de la bactérie, cause sa disparition. Sachant que les adaptateurs présentés dans cette étude sont également présent chez des bactéries pathogènes pour l'homme (Un homme est un individu de sexe masculin adulte de l'espèce appelée Homme moderne (Homo sapiens) ou plus simplement « Homme ». Par...), , on peut donc imaginer que le mécanisme découvert par les équipes des professeurs Violier et Chien constituent une nouvelle cible thérapeutique intéressante dans la lutte contre ces bactéries dangereuses pour notre santé.

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Source: UNIGE - Université de Genève