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Posté par Adrien le Vendredi 19/05/2017 à 00:00
Un nouveau modèle bactérien pour étudier le chaperon moléculaire essentiel Hsp90
Les chaperons moléculaires aident au bon repliement des protéines. Indispensable chez les eucaryotes, le chaperon Hsp90 était décrit comme non essentiel chez les bactéries. Des chercheurs du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines montrent que Hsp90 est indispensable en condition de stress (Le stress (« contrainte » en anglais), ou syndrome général d'adaptation, est l'ensemble des réponses d'un organisme soumis à des contraintes...) chez la bactérie (Les bactéries (Bacteria) sont des organismes vivants unicellulaires procaryotes, caractérisées par une absence de noyau et d'organites. La plupart des bactéries possèdent une paroi cellulaire glucidique, le...) aquatique modèle Shewanella oneidensis. Ceci a permis d'identifier une nouvelle protéine (Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne(s) d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. En général, on parle de protéine lorsque la...) indispensable cible d'Hsp90 et ouvre de nouvelles perspectives pour comprendre le rôle et le mécanisme d'action de ce chaperon. Cette étude a été publiée le 25 avril 2017 dans la revue Cell Reports.


Figure: La protéine Hsp90 est essentielle lors d'un stress thermique chez S. oneidensis. A partir d'une banque plasmidique, différentes protéines cibles ou "clientes" potentielles d'Hsp90 ont été isolées et analysées. Ceci a permis de montrer que TilS, une protéine de modification d'un ARNt indispensable pour la synthèse protéique, nécessite Hsp90 pour son repliement correct.
© Flora Ambre Honoré, Vincent Méjean, Olivier Genest

Dans toutes les cellules vivantes, le repliement correct des protéines (aussi appelé protéostasie) est primordial pour le fonctionnement cellulaire. Cependant, les protéines sont soumises en permanence à de nombreux stress (température, stress oxydants, etc.) qui altèrent leur bon repliement. Un dérèglement de la protéostasie conduit à de nombreuses maladies (maladies neurodégénératives, cancers, etc.) et même à la mort (La mort est l'état définitif d'un organisme biologique qui cesse de vivre (même si on a pu parler de la mort dans un sens cosmique plus général, incluant...) cellulaire. Pour pallier ces problèmes, les chaperons moléculaires constituent une classe de protéines très conservées des bactéries à l'homme (Un homme est un individu de sexe masculin adulte de l'espèce appelée Homme moderne (Homo sapiens) ou plus simplement « Homme ». Par distinction, l'homme prépubère est appelé un...). Ils aident au maintien de la protéostasie et assistent les autres protéines depuis leur synthèse jusqu'à leur dégradation.

Le chaperon Hsp90 (pour "Heat Shock Protein 90kDa") est présent chez la plupart des organismes. Chez les eucaryotes, Hsp90 est essentiel et permet le repliement et l'activation (Activation peut faire référence à :) de plus de 300 protéines cibles appelées clientes. Cependant, Hsp90 aide aussi au repliement d'oncoprotéines dans les cellules cancéreuses et il est donc logiquement devenu une cible de choix dans le traitement de cancers. Cependant, malgré un grand nombre (La notion de nombre en linguistique est traitée à l’article « Nombre grammatical ».) d'études, le fonctionnement moléculaire précis d'Hsp90 n'est toujours pas connu et de nouveaux angles d'approche sont donc nécessaires pour décortiquer son mécanisme d'action.

Chez les bactéries, le rôle d'Hsp90 est très peu documenté. Jusqu'à présent, Hsp90 était décrit comme non essentiel chez les protéobactéries et très peu de cibles d'Hsp90 bactériens ont été identifiées. Les chercheurs ont étudié Shewanella oneidensis, une bactérie aquatique qui possède une très grande capacité d'adaptation. Ils ont découvert que la survie de S. oneidensis lors d'un stress thermique dépend de la présence d'Hsp90. Ainsi, comme chez les eucaryotes, Hsp90 est essentiel chez cette bactérie. Ce résultat tout (Le tout compris comme ensemble de ce qui existe est souvent interprété comme le monde ou l'univers.) à fait novateur leur a permis grâce à une approche génétique (La génétique (du grec genno γεννώ = donner naissance) est la science qui étudie l'hérédité et les...) suivie d'analyses biochimiques, d'identifier une nouvelle protéine cliente (TilS). Cette protéine indispensable est impliquée dans la maturation d'ARNs de transfert, des molécules permettant la synthèse des protéines.

Ces découvertes font sauter un verrou majeur dans les recherches sur les chaperons Hsp90 d'origine bactérienne et ouvrent un vaste champ (Un champ correspond à une notion d'espace défini:) d'investigations pour comprendre le fonctionnement d'Hsp90 en utilisant ce nouveau modèle bactérien. Ainsi, de nouvelles régions fonctionnelles d'Hsp90 pourront être facilement caractérisées et de nouveaux clients pourront être identifiés. Cette bactérie pourrait aussi être utilisée pour tester à grande échelle (La grande échelle, aussi appelée échelle aérienne ou auto échelle, est un véhicule utilisé par les...) des collections de molécules inhibitrices d'Hsp90 potentiellement actives dans la lutte contre les cancers. Enfin, à la lumière (La lumière est l'ensemble des ondes électromagnétiques visibles par l'œil humain, c'est-à-dire comprises dans des longueurs d'onde de 380nm (violet) à 780nm...) de cette étude, Hsp90 pourrait aussi se révéler essentiel chez des bactéries pathogènes et son inhibition conduire à de nouvelles classes d'antibiotiques.

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Source: CNRS-INSB