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Posté par Michel le Dimanche 17/01/2010 à 00:00
Comment les bactéries survivent-elles à basse température ?
Les bactéries, qu'elles soient pathogènes ou non, doivent adapter leur croissance aux changements environnementaux, comme les variations de température. Des chercheurs du CNRS (laboratoire Architecture et réactivité de l'ARN), de l'Université de Camerino (Italie) et de Düsseldorf (Allemagne) ont découvert que c'est la structure de l'ARN qui s'adapte à la température et permet ainsi de traduire les protéines nécessaires à la survie des bactéries. Ces résultats sont publiés dans la revue Molecular Cell du 15 janvier 2010.


Vue d'artiste (Est communément appelée artiste toute personne exerçant l'un des métiers ou activités suivantes :) d'une molécule d'ARN gelée

Il a déjà été démontré que lors d'une chute brutale de température, les processus de transcription (production d'ARN à partir d'ADN) et de traduction (production de protéine à partir d'ARN messager) sont fortement affectés. Cependant à basse température, les protéines de la famille CspA (cold shock protein) sont plus nombreuses. Ces protéines dites "d'adaptation au froid (Le froid est la sensation contraire du chaud, associé aux températures basses.)" sont issues de la traduction d'une douzaine de gènes. Ce sont des protéines « chaperonnes » de l'ADN et de l'ARN, elles se fixent aux acides nucléiques et facilitent ainsi la plupart des processus fondamentaux (transcription, traduction, dégradation de l'ARN, assemblage des ribosomes…).

Les chercheurs du laboratoire Architecture (L’architecture peut se définir comme l’art de bâtir des édifices.) et réactivité de l'ARN (CNRS), de l'Université de Camerino (Italie) et de l'Université de Düsseldorf (Allemagne) ont montré que la structure de l'ARN messager (ARNm) qui code pour la protéine majeure de réponse au froid, CspA, est capable de « ressentir » la température. Ils ont noté que l'ARNm naissant adopte une structure qui est instable et transitoire à haute température, mais qui est stabilisée à basse température. Cette structure favorise la traduction à basse température, révélant le mécanisme moléculaire par lequel la protéine CspA est produite en quantité importante pour répondre au stress (Le stress (« contrainte » en anglais), ou syndrome général d'adaptation, est l'ensemble des réponses d'un organisme soumis à des contraintes environnementales. Dans le langage courant, on parle de stress...).

Cette étude met en lumière un mécanisme moléculaire inédit où la structure de l'ARNm s'adapte d'elle-même à la température. Le changement de structure de cet ARNm sans l'intervention de protéines peut être considéré comme un mécanisme primitif de régulation. L'ARNm exerce donc bien une fonction clé dans la régulation des gènes, et particulièrement dans les processus adaptatifs. La découverte de ces nouvelles macromolécules régulatrices ouvre la voie à de nouvelles stratégies pour inhiber la croissance bactérienne.

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Source: CNRS
Illustration: © Stefano Marzi - CNRS