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Posté par Michel le Mercredi 05/05/2010 à 00:00
Maladies neurodégénératives: leurs protéines ont une structure commune
Les protéines des maladies neurodégénératives, telles que Parkinson, Alzheimer et le syndrome d'Huntington, ont une unité structurelle commune. C'est ce que viennent de découvrir Andrey Kajava, chercheur au Centre de recherche biochimie macromoléculaire, en collaboration avec deux scientifiques du National Institute of Health (Etats-Unis). Ce point (Graphie) commun devrait permettre de mieux diagnostiquer le risque de développer ces maladies mais aussi de concevoir des inhibiteurs à but thérapeutique.

Certaines maladies sont caractérisées par la présence de dépôts insolubles de protéines dans les tissus, qui entraînent des lésions irréversibles aux organes affectés. Ces dépôts de fibrilles amyloïdes sont généralement liés à un changement de conformation (En chimie, la conformation d'une molécule est l'arrangement spatial des atomes qui la composent. Les molécules dans lesquelles les atomes sont...) d'une protéine normalement inoffensive. Ils sont retrouvés dans des pathologies neurodégénératives telles que les maladies d'Alzheimer, de Parkinson et le syndrome (Un syndrome est un ensemble de signes cliniques et de symptômes qu'un patient est susceptible de présenter lors de certaines maladies, ou bien dans des circonstances...) d'Huntington, mais aussi des maladies à prions infectieuses.

Actuellement, de nombreuses recherches sont entreprises pour déterminer la structure atomique en 3D de ces fibrilles et comprendre le mécanisme moléculaire de repliement des protéines amyloïdes et de leur assemblage en fibre (Une fibre est une formation élémentaire, végétale ou animale, d'aspect filamenteux, se présentant généralement sous forme de...). Une analyse des données structurales de ces différentes fibrilles a montré que ces dernières étaient très polymorphes: le nombre (La notion de nombre en linguistique est traitée à l’article « Nombre grammatical ».) de proto-fibrilles assemblées par fibrille varie, ainsi que la structure des proto-fibrilles. Mais Andrey Kajava du Centre de recherche (La recherche scientifique désigne en premier lieu l’ensemble des actions entreprises en vue de produire et de développer les connaissances scientifiques. Par extension métonymique, la...) biochimie macromoléculaire (CNRS/Universités Montpellier 1 et 2) et ses collègues du National Institute of Health (Etats-Unis) ont identifié une unité structurelle commune pour toutes les fibrilles liées aux maladies connues qu'ils ont appelé "?-arcade" ou arcade ?. Des considérations de conformation et de thermodynamique (On peut définir la thermodynamique de deux façons simples : la science de la chaleur et des machines thermiques ou la science des grands systèmes en équilibre. La première définition...) indiquent qu'un complexe de deux ou plusieurs arches ? peut déclencher la croissance rapide des fibrilles. Les chercheurs ont également retrouvé cette « signature » dans d'autres protéines dites « dangereuses » responsables de maladies virales et bactériennes.


Projection axiale de l'arcade-bêta des fibrilles amyloïdes.

La détection du «coeur pathogène» des fibrilles amyloïdes pourrait permettre de diagnostiquer de façon spécifique le risque de développer des maladies neurodégénératives ou liées au vieillissement (La notion de vieillissement décrit une ou plusieurs modifications fonctionnelles diminuant progressivement l'aptitude d'un objet, d'une information ou d'un organisme à assurer ses fonctions.) chez le patient (Dans le domaine de la médecine, le terme patient désigne couramment une personne recevant une attention médicale ou à qui est prodigué un soin.). Cette découverte facilitera également l'identification de sites plus appropriés localisés sur les fibrilles amyloïdes pour développer des médicaments capables d'enrayer leur formation.

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Source: CNRS
Illustration: © Andrey Kajava. Contact photothèque: phototheque@cnrs-bellevue.fr