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Posté par Michel le Jeudi 13/01/2011 à 12:00
Alzheimer: la protéine Tau impliquée dans la dégénérescence neuronale serait capable de protéger l'ADN
Tau est une protéine essentielle à la stabilisation des cellules, notamment les neurones du cerveau. Dans le cas de nombreuses maladies appelées Tauopathies dont la plus connue est la maladie d'Alzheimer, les protéines Tau s'agrègent anormalement et seraient à l'origine de la dégénérescence neuronale. Aujourd'hui, l'équipe « Alzheimer & Tauopathies » dirigée par Luc Buée, directeur de recherche (La recherche scientifique désigne en premier lieu l’ensemble des actions entreprises en vue de produire et de développer les connaissances scientifiques. Par...) CNRS (Le Centre national de la recherche scientifique, plus connu sous son sigle CNRS, est le plus grand organisme de recherche scientifique public français (EPST).) au sein (Le sein (du latin sinus, « courbure, sinuosité, pli ») ou la poitrine dans son ensemble, constitue la région ventrale supérieure du torse d'un animal, et en particulier...) de l'Unité Mixte 837 Inserm/Université Lille Nord (Le nord est un point cardinal, opposé au sud.) de France/CHRU de Lille, vient d'identifier un nouveau rôle de cette famille de protéines. Tau serait impliquée dans la protection de l'ADN dans des conditions de stress (Le stress (« contrainte » en anglais), ou syndrome général d'adaptation, est l'ensemble des réponses d'un organisme soumis à des contraintes environnementales....) cellulaire. Ces travaux ouvrent la voie à de nouvelles pistes thérapeutiques permettant de progresser plus rapidement dans la lutte contre la maladie (La maladie est une altération des fonctions ou de la santé d'un organisme vivant, animal ou végétal.) d'Alzheimer et les pathologies apparentées. Les résultats, publiés dans l'édition du mois (Le mois (Du lat. mensis «mois», et anciennement au plur. «menstrues») est une période de temps arbitraire.) de février de la revue The Journal of Biological Chemistry, sont disponibles en ligne à cette adresse (Les adresses forment une notion importante en communication, elles permettent à une entité de s'adresser à une autre parmi un ensemble...).

Avec plus de 860 000 personnes atteintes en France, la maladie d'Alzheimer et les maladies apparentées représentent la première cause de perte des fonctions intellectuelles liée à l'âge. Cette altération cognitive est le résultat de l'accumulation de protéines Tau anormales dans les cellules nerveuses qui entraine leurs dégénérescences. Le dysfonctionnement de Tau provient d'un excès de phosphorylation (addition d'un groupe phosphate (Un phosphate, en chimie inorganique, est un sel d'acide phosphorique résultant de l'attaque d'une base par de l'acide phosphorique.) à une protéine ou à une petite molécule) conduisant à l'agrégation des protéines. La raison pour laquelle celles-ci subissent une phosphorylation anormale reste inconnue.

L'équipe « Alzheimer & Tauopathies » dirigée par Luc Buée révèle qu'une fraction de la protéine Tau sous sa forme « déphosphorylée » est capable, en conditions de stress cellulaire, de se fixer à l'ADN pour le protéger.

Les chercheurs ont observé, dans des neurones de souris (Le terme souris est un nom vernaculaire ambigu qui peut désigner, pour les francophones, avant tout l’espèce commune Mus musculus, connue aussi comme animal de compagnie ou de laboratoire,...) déficients en protéines Tau, des dommages de leur l'ADN, en condition de stress cellulaire (choc thermique), ce qui n'est pas le cas dans des neurones normaux. L'ajout de protéines Tau normales (déphosphorylées) dans ces neurones déficients a permis de les protéger à nouveau des dommages à l'ADN. Ces résultats montrent que la protéine Tau est l'élément protecteur, ce qui lui confère un rôle clé dans la réponse au stress.

L'équipe de recherche a également montré que seules les protéines Tau « déphosphorylées » sont capables de passer (Le genre Passer a été créé par le zoologiste français Mathurin Jacques Brisson (1723-1806) en 1760.) dans le noyau de la cellule nerveuse pour protéger l'ADN. Dans le cas de la maladie d'Alzheimer et de nombreuses Tauopathies où l'on observe d'importants dommages à l'ADN, la phosphorylation anormale des protéines Tau empêcherait leur passage dans le noyau. Ainsi Tau ne pourrait pas exercer son rôle entrainant des dommages accrus à l'ADN.

Ces travaux ouvrent la voie à de nouvelles pistes de recherche permettant de progresser plus rapidement dans la lutte contre cette maladie et les pathologies apparentées. « Nous cherchons aujourd'hui à identifier la région de Tau impliquée dans la liaison à l'ADN et proposons d'étudier les mécanismes du passage de Tau dans le noyau, explique Luc Buée. En effet, moduler la phosphorylation permettrait de restaurer l'ensemble (En théorie des ensembles, un ensemble désigne intuitivement une collection d’objets (les éléments de l'ensemble), « une multitude qui peut être comprise...) des fonctions normales de Tau et de protéger à nouveau les neurones des malades ».

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Source: CNRS