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Figure: Comparaison structurale entre le mitoribosome d'Arabidopsis et le mitoribosome animal et le ribosome cytosolique d'Arabidopsis, qui met en évidence l'originalité de l'architecture de ce mitoribosome. En particulier, il se caractérise par la présence de domaines additionnels (entourés en rouge). "SSU" représente les petites sous unités et "LSU" les grandes sous-unités ribosomales. © Philippe Giegé
Les mitochondries représentent la centrale énergétique des cellules eucaryotes. Pour leur métabolisme comme pour l'expression de leurs gènes, les mitochondries combinent des caractéristiques de type bactérien et des traits qui ont évolué chez les eucaryotes. La traduction est l'étape la moins bien connue de l'expression génique mitochondriale. Chez les plantes, certaines protéines présentant un motif répété de trente-cinq acides aminés, dites "protéines à pentatricopeptide repeat" (PPR) sont impliquées dans toutes les étapes de l'expression génique mais leur fonction dans la traduction mitochondriale restait incertaine.
Par une approche biochimique, les chercheurs ont caractérisé les ribosomes mitochondriaux (mitoribosomes) de la plante modèle Arabidopsis thaliana et identifié les protéines qui les composent. 19 protéines spécifiques des mitoribosomes de plante ont été trouvées, parmi lesquelles 10 sont des protéines PPR. L'analyse de mutants des gènes codant pour ces protéines PPR, a révélé leur rôle dans la traduction. Finalement, une analyse par cryomicroscopie électronique a dévoilé l'architecture tridimensionnelle unique de ces mitoribosomes. Ils sont caractérisés par une très grande petite sous-unité avec en particulier un nouveau domaine allongé de grande taille jamais observé à ce jour pour les autres ribosomes.
Ce travail participe à la compréhension de la diversité évolutive des systèmes de traduction. Il illustre de manière remarquable comment l'évolution a joué avec les mitoribosomes pour optimiser la synthèse protéique dans les mitochondries.
Référence publication:
Small is big in Arabidopsis mitochondrial ribosome.
Waltz F, Nguyen TT, Arrivé M, Bochler A, Chicher J, Hammann P, Kuhn L, Quadrado M, Mireau H, Hashem Y, Giegé P.
Nat Plants. 2019 Jan;5(1):106-117. doi: 10.1038/s41477-018-0339-y. Epub 2019 Jan 9
Contact chercheur:
- Philippe Giegé - Institut de Biologie Moléculaire des Plantes, UPR2357 (CNRS)
Site: http://www.ibmp.cnrs.fr/equipes/fonctions-des-proteines-ppr/