Fraktale, Strukturen, bei denen jeder Teil die Gesamtform reproduziert, sind in der Natur vorhanden, wie bei Schneeflocken oder Farnblättern. Jedoch waren regelmäßige molekulare Fraktale, bei denen sich diese Selbstähnlichkeit auf allen Ebenen hält, bislang noch nie beobachtet worden.
Kredit: MPI f. Terrestrial Microbiology/ Hochberg
Forscher der Max-Planck-Institute und der Philipps-Universität Marburg haben ein mikrobielles Enzym, die Citratsynthase eines Cyanobakteriums, entdeckt, das sich spontan zu einem regelmäßigen Fraktal, dem Sierpiński-Dreieck, zusammenfügt. Dieses Muster besteht aus einer Reihe von Dreiecken, die sich unendlich oft wiederholen, mit immer kleiner werdenden Dreiecken.
Das Enzym bildet bei seinem Zusammenschluss einzigartige geometrische Dreiecke, ein Phänomen, das zufällig durch die Elektronenmikroskopie beobachtet wurde. Diese Entdeckung überraschte die Forscher durch ihre Seltenheit und unerwartete Komplexität.
Um zu verstehen, wie sich diese außergewöhnliche Struktur gebildet hat, arbeitete das Team mit einem Biologen der Universität Marburg zusammen, um die molekulare Struktur des Zusammenbaus zu bestimmen. Ihre Studie ergab, dass diese fraktale Bildung aus einer Verletzung der üblichen Symmetrie von Proteinversammlungen resultiert. Normalerweise sind die Wechselwirkungen zwischen den Proteinen symmetrisch, was zu Strukturen führt, die im Großen einheitlich werden.
a - Schematische Darstellung der notwendigen Bedingungen für die Erzeugung eines Sierpiński-Fraktals aus Hexamer-Blöcken und der auf der Oligomer-Montage basierenden Symmetriezwänge. Die grünen und blauen Punkte stellen die aktiven bzw. offenen Schnittstellen dar.
b - Cryo-EM-Dichtekarten der Sierpiński-Dreiecke der Stufen null, eins und zwei.
Die Rolle dieser fraktalen Struktur bleibt ungewiss. Als das Team das Bakterium genetisch modifizierte, um die fraktale Zusammenstellung der Citratsynthase zu verhindern, entwickelten sich die Zellen weiterhin normal. Dies legt nahe, dass die Existenz dieser Struktur ein evolutionärer Zufall ohne bedeutende Konsequenz für das Bakterium sein könnte.
Um diese Hypothese zu erforschen, rekonstruierten die Forscher im Labor die evolutionäre Entwicklung dieser Proteinstruktur. Sie verwendeten statistische Methoden, um die Proteinsequenz des Enzyms so zu rekonstruieren, wie es vor Millionen von Jahren war. Die Ergebnisse zeigen, dass diese fraktale Anordnung plötzlich nach einer kleinen Anzahl von Mutationen aufgetreten ist und in mehreren Cyanobakterien-Linien schnell verschwunden, nur in dieser spezifischen Spezies persistierend.
Diese Entdeckung unterstreicht, dass komplexe und scheinbar funktionslose biologische Strukturen in der Natur entstehen und bestehen bleiben können.