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MYC joue un rôle crucial dans le processus de transcription, permettant la conversion de l'information génétique de l'ADN en ARN, puis en protéines. Cependant, dans les cellules cancéreuses, l'activité de MYC est dérégulée, favorisant ainsi la croissance rapide du cancer. Le défi majeur rencontré par l'équipe de l'UCR résidait dans la nature même de MYC: contrairement à d'autres protéines, MYC ne possède pas de structure fixe, ce qui complique la découverte de médicaments capables de s'y lier efficacement.
L'innovation de l'UCR repose sur un composé peptidique conçu pour se lier à MYC et supprimer son activité. Cette approche, détaillée dans une publication récente du Journal of the American Chemical Society, s'appuie sur des modifications de la rigidité et de la forme des peptides, augmentant ainsi leur capacité à interagir avec des cibles protéiques sans structure définie.
Les chercheurs ont notablement amélioré la capacité de liaison de ce peptide à MYC, le rapprochant des performances d'un anticorps. Actuellement, ils travaillent sur l'optimisation de la délivrance du peptide dans les cellules, en utilisant des nanoparticules lipidiques et en développant une chimie qui facilite l'entrée du peptide leader dans les cellules.
Cette avancée ne se limite pas à offrir une nouvelle perspective thérapeutique contre le cancer ; elle ouvre également la voie à une meilleure compréhension des processus biologiques chaotiques.