Découverte d'une famille de protéines à cuivre semblable aux enzymes dégradant la cellulose chez les champignons
Publié par Isabelle le 15/01/2020 à 14:00
Source: INRAE
Une équipe internationale pilotée par INRAE vient d'identifier une nouvelle famille de métalloprotéines chez les champignons filamenteux. Ces protéines ressemblent aux enzymes appelées LPMOs connues pour dégrader la cellulose. Ce sont des enzymes à cuivre (Le cuivre est un élément chimique de symbole Cu et de numéro atomique 29. Le cuivre pur est plutôt mou, malléable, et présente...) découvertes en 2010 chez des bactéries (Les bactéries (Bacteria) sont des organismes vivants unicellulaires procaryotes, caractérisées par une absence de noyau et d'organites. La plupart des bactéries possèdent une...) et des champignons filamenteux. Leurs travaux sur l'activité (Le terme d'activité peut désigner une profession.) biologique de cette protéine (Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne(s) d'acides aminés liés entre eux par des...), parus le 13 janvier dans Nature Chemical Biology, ont révélé que la fonction semble avoir divergé vers des mécanismes liés à l'homéostasie du cuivre. En parallèle, une équipe aux Etats-Unis a découvert que cette protéine joue (La joue est la partie du visage qui recouvre la cavité buccale, fermée par les mâchoires. On appelle aussi joue le muscle qui sert principalement...) un rôle important dans le mécanisme de pathogénicité du champignon responsable de la méningite (Une méningite est une inflammation des méninges, le plus souvent d'origine infectieuse.) chez l'Homme (Un homme est un individu de sexe masculin adulte de l'espèce appelée Homme moderne (Homo sapiens) ou plus simplement « Homme ». Par distinction,...).



La dégradation de la cellulose est une étape clé dans le recyclage (Le recyclage est un procédé de traitement des déchets industriels et des déchets ménagers qui permet de réintroduire, dans le cycle de production d'un produit, des matériaux qui le composent. L'un des exemples qui illustre ce procédé...) du carbone (Le carbone est un élément chimique de la famille des cristallogènes, de symbole C, de numéro atomique 6 et de masse atomique 12,0107.) sur la planète (Une planète est un corps céleste orbitant autour du Soleil ou d'une autre étoile de l'Univers et possédant une masse suffisante...). Cette tâche est effectuée par les micro-organismes comme les champignons et les bactéries. Pour cela, ils sécrètent dans le milieu extérieur des enzymes spécifiques qui vont permettre de couper la cellulose - un polymère de sucre (Ce que l'on nomme habituellement le sucre est, dès 1406, une "substance de saveur douce extraite de la canne à sucre" (Chrétien de Troyes, Le Chevalier au lion). Il est majoritairement formé d'un composé...) très résistant qui est le composant majoritaire du bois - en briques élémentaires. Parmi ces enzymes se trouve des LPMOs "lytic polysaccharide mono oxygenases", une classe d'enzymes contenant un atome (Un atome (grec ancien ἄτομος [atomos], « que l'on ne peut diviser ») est la plus petite partie d'un corps simple...) de cuivre nécessaire à leur activité.

L'équipe à l'origine de cette découverte dispose d'une collection de 2500 champignons filamenteux. A l'issue d'un criblage sur différents substrats, les analyses transcriptomiques et protéomiques des protéines sécrétées ont mis en lumière (La lumière est l'ensemble des ondes électromagnétiques visibles par l'œil humain, c'est-à-dire comprises dans des longueurs d'onde de 380nm (violet) à 780nm (rouge). La lumière est intimement liée à...) une protéine de fonction inconnue présentant des similitudes avec les LPMOs. En effet, l'analyse de la séquence et de la structure 3D de la protéine a (la Protéine A est une protéine de surface de 40-60 KDa initialement trouvée dans les parois des bactéries Staphylococcus aureus. Elle est codée par le gène spa, et sa régulation est...) montré qu'elle est capable de lier du cuivre comme les LPMOs, en revanche, elle forme une famille de protéines distinctes et ne possède pas d'activité enzymatique. Ceci suggère qu'elle aurait évolué vers une fonction alternative.

En parallèle, une équipe Américaine a montré que cette protéine est également présente chez Cryptococcus neoformans, un champignon responsable de la méningite foudroyante chez l'Homme (1). Les chercheurs ont montré qu'en supprimant le gène (Un gène est une séquence d'acide désoxyribonucléique (ADN) qui spécifie la synthèse d'une chaîne de polypeptide ou d'un acide ribonucléique (ARN)...) codant pour cette protéine la pathogénicité était fortement réduite.

Cette famille de métalloprotéines est donc liée de manière évolutive aux LPMOs mais sa fonction biologique semble avoir divergé vers des mécanismes liés à l'homéostasie du cuivre impliquant des processus biologiques essentiels.

Note:
(1) García-Santamarina, S. et al. A lytic polysaccharide monooxygenase-like protein functions in copper import and fungal meningitis. Nat. Chem. Biol., DOI: 10.1038/s41589-019-0437-9


Référence:
Aurore Labourel , Kristian Frandsen , Feng Zhang , Nicolas Brouilly , Sacha Grisel , Mireille Haon , Luisa Ciano , David Ropartz , Mathieu Fanuel , Francis Martin , David Navarro , Marie-Noëlle Rosso , Tobias Tandrup , Bastien Bissaro , Katja Johansen , Anastasia Zerva , Paul Walton , Bernard Henrissat , Leila Leggio, Jean-Guy Berrin, A fungal family of lytic polysaccharide monooxygenase-like copper proteins, Nature Chemical Biology. DOI: 10.1038/s41589-019-0438-8
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