Comment les organismes vivants se sont adaptés aux variations de températures au cours de l'évolution

Publié par Adrien le 30/11/2020 à 09:00
Source: CNRS INC
La machinerie cellulaire d'un organisme vivant, en particulier ses protéines, ne peut correctement fonctionner que sur une gamme de température restreinte. Ainsi, à des températures trop différentes de la température de 37°C, les protéines humaines ne sont plus efficaces, ce qui conduit à la mort (La mort est l'état définitif d'un organisme biologique qui cesse de vivre (même si...) des cellules. Dans une étude qui a fait la couverture du journal Chemistry - A European Journal, des chercheurs du LBT (CNRS) et du PASTEUR (CNRS/ENS Paris/PSL Université/Sorbonne Université) ont étudié le fonctionnement d'une famille d'enzymes (les protéines catalyseurs (En chimie, un catalyseur est une substance qui augmente la vitesse d'une réaction chimique ;...) de réactions chimiques) à des températures extrêmes. Ils ont ainsi montré qu'au-delà de leur stabilité, une autre variable (En mathématiques et en logique, une variable est représentée par un symbole. Elle...) d'ajustement est essentielle: l'énergie (Dans le sens commun l'énergie désigne tout ce qui permet d'effectuer un travail, fabriquer de la...) d'activation (Activation peut faire référence à :) de la réaction chimique catalysée.


Etonnante adaptabilité des enzymes: l'impact de changements de structure sur l'énergie d'activation et la température optimale de fonctionnent.
© Guillaume (Guillaume est un prénom masculin d'origine germanique. Le nom vient de Wille, volonté et Helm,...) Stirnemann

Les protéines assurent l'essentiel des fonctions cellulaires. On parle d'homologues pour désigner différentes variantes d'une même protéine (Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs...) qui assurent une fonction donnée (Dans les technologies de l'information, une donnée est une description élémentaire,...) au sein d'organismes différents. Sur Terre (La Terre est la troisième planète du Système solaire par ordre de distance...), certains organismes dits psychrophiles parviennent à survivre en-dessous de 0°C, alors que ceux dit thermophiles s'épanouissent, dans certains cas, à des températures supérieures à 100ºC. Les organismes intermédiaires entre psychro- et thermophiles sont quant à eux appelés mésophiles.

Sachant qu'une protéine (et donc une enzyme) donnée n'est efficace que sur une gamme très restreinte de température, comment a-t-on pu obtenir, au cours de l'évolution de la vie (La vie est le nom donné :) sur notre planète (Une planète est un corps céleste orbitant autour du Soleil ou d'une autre étoile de...), tout (Le tout compris comme ensemble de ce qui existe est souvent interprété comme le monde ou...) un ensemble (En théorie des ensembles, un ensemble désigne intuitivement une collection...) d'homologues fonctionnels sur une telle gamme de température ? C'est ce que des chercheurs du laboratoire LBT (CNRS) et du PASTEUR (CNRS/ENS Paris/PSL Université (Une université est un établissement d'enseignement supérieur dont l'objectif est la...)/Sorbonne (La Sorbonne est un complexe monumental du Quartier latin de Paris. Elle tire son nom du...) Université) ont étudié en utilisant une approche basée sur la théorie (Le mot théorie vient du mot grec theorein, qui signifie « contempler, observer,...) et les simulations multi-échelles (description quantique de la réaction chimique et description classique des autres mouvements atomiques), en complément d'observations (L’observation est l’action de suivi attentif des phénomènes, sans volonté de les...) expérimentales existantes, pour deux enzymes homologues, l'une mésophile (L'adjectif mésophile se réfère à un organisme qui croît dans des conditions de température...), et l'autre thermophile.

Grâce à cette étude, ils ont pu démontrer que, de façon surprenante, davantage de stabilité ne suffit pas à garantir une activité (Le terme d'activité peut désigner une profession.) optimale. Ils ont pu observer qu'une autre variable d'ajustement essentielle, dans le cas des enzymes, est l'énergie d'activation de la réaction chimique catalysée. C'est une grandeur bien connue des chimistes, qui traduit la dépendance en température de la vitesse (On distingue :) de réaction. Souvent confondue avec la barrière de réaction, les scientifiques ont souligné que, dans certains cas, l'énergie d'activation pouvait être très différente (En mathématiques, la différente est définie en théorie algébrique des...) de la barrière de réaction, à cause de changements de structure locaux dans l'enzyme (Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant...) à mesure que la température augmente. Une conséquence inattendue est que de grandes variations d'énergie d'activation au sein d'un ensemble d'enzymes homologues peuvent conduire à des températures de fonctionnement optimal éloignées des températures de stabilité maximale de ces enzymes.

Ces concepts et conclusions, obtenus sur une paire (On dit qu'un ensemble E est une paire lorsqu'il est formé de deux éléments distincts...) d'enzymes en particulier, pourraient être généralisables à d'autres enzymes et apportent un nouvel élément de compréhension à l'extraordinaire adaptabilité du vivant sur notre planète. Au-delà de l'éclairage apporté, ces résultats pourraient guider la mise au point (Graphie) de nouveaux biocatalyseurs aux propriétés thermiques contrôlées.

Référence:
Thermal adaptation of enzymes: Impacts of conformational shifts on catalytic activation energy and optimum temperature,
I. Maffucci, D. Laage, F. Sterpone et G. Stirnemann, Chemistry - A European Journal, 26, 10045-10056.
https://chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/chem.202001973

Étude complémentaire:
Differences in thermal structural changes and melting between mesophilic and thermophilic dihydrofolate reductase enzymes,
I. Maffucci, D. Laage, G. Stirnemann et F. Sterpone, Physical Chemistry Chemical Physics, 22, 18361-18373 (2020)
https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2020/cp/d0cp02738c#fn1.
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