Une nouvelle manière de produire de l'hydrogène ?

Publié par Adrien le 04/11/2013 à 12:00
Source: BE Allemagne numéro 633 (31/10/2013) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/ ... /74233.htm
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Des scientifiques de l'Institut Max Planck de conversion chimique de l'énergie (MPI CEC) de Mülheim (Rhénanie du Nord-Westphalie, Allemagne) et de l'Université de la Ruhr à Bochum (RUB - Rhénanie du Nord-Westphalie, Allemagne) ont réussi à produire des hydrogénases (enzymes présentes dans de nombreux êtres vivants, capables de transformer les ions H+ en dihydrogène) à fer semi-synthétiques. Ils espèrent ouvrir la voie à une production plus propre de dihydrogène.

Ces enzymes capables de produire du dihydrogène intéressent les biologistes et les chimistes, qui cherchent donc à rendre utilisable leur propriété de manière industrielle. Ils espèrent ainsi produire des piles à combustible, voire à rendre possible une fabrication directe du dihydrogène à partir d'une photosynthèse artificielle. La difficulté réside dans le fait que l'isolation et la purification des enzymes naturelles demandent de nombreux efforts. Jusqu'à présent, l'isolation et la reproduction synthétique du site actif des enzymes n'ont conduit qu'à la production d'enzymes moins performantes que les naturelles.

Les chercheurs du RUB et du MPI CEC ont réussi pour la première fois à produire des hydrogénases à fer semi-synthétique, travail réalisé en coopération avec des chercheurs du Laboratoire de chimie et biologie des métaux, laboratoire conjoint entre le Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), l'Université de Grenoble-1 et le CNRS. Pour réaliser cela, les chercheurs ont utilisé une étape biologique préliminaire de l'enzyme en tant que molécule hôte, qui est plus facile à produire en grande quantité. Ils associent à cela à une version synthétique du site actif des enzymes. La molécule hôte intègre et active ensuite spontanément le site actif dans leur structure de protéine. La caractérisation des complexes artificiels créés à l'aide de méthodes spectroscopiques a ensuite montré qu'ils ne sont pas différenciables des enzymes naturelles.
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