Introduction

Immunoglobuline A (Ig A)
La superfamille des immunoglobulines est un large groupe de glycoprotéines à majorité membranaires mais aussi solubles, impliquées dans les phénomènes de reconnaissance, de liaison et d'adhésion des cellules. Ces protéines, généralement membranaires, ont en commun plusieurs domaines « immunoglobuline » caractéristiques dans leur structure tertiaire. Notons qu'un pont disulfure vient fermer la boucle caractéristique des Immunoglobulines. Cette famille contient des protéines telles que les molécules de liaison aux antigènes (anticorps et molécules du complexe majeur d'histocompatibilité), des molécules de co-stimulation, des co-récepteurs, des molécules de liaison, certain récepteurs de cytokines. Ces molécules ont un rôle crucial dans les interactions entre les cellules impliquées dans le système immunitaire. En effet, le Complexe Majeur d'Histocompatibilité de type I et de type II et les anticorps sont des membres de cette superfamille. Certaines Immunoglobulines sont la porte d'entrée de virus tel le virus du SIDA (récepteur de la molécule CD4) ou encore de la rage[réf. nécessaire].
Attention: la plupart des membres de la superfamille des immunoglobuline ne sont pas des immunoglobulines, n'ont pas de partie variable et ne lient pas l'antigène.
Les immunoglobulines sont de petites protéines dites gammaglobulines, présentes dans les fluides corporels. Ce sont des molécules d'adhérence possédant une activité « anticorps ».
Le dosage sanguin des immunoglobulines spécifiques permet d'établir ou confirmer certains diagnostics médicaux.