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Des chercheurs des Universités de Yokohama (Protein Design Laboratory, Yokohama City University), de Jichi (Department of Physiology, Jichi Medical University) et de Tsukuba (Department of Infection Biology, University of Tsukuba) ont étudié la structure de L'ARN polymérase des virus Influenza A, groupe de virus responsables des grippes humaines et aviaires.
Virus de la grippe.
Le nom H5N1 fait référence à deux sous-types d'antigènes présents à la surface du virus:
- l'hémagglutinine (HA) de type 5
- la neuraminidase (NA) de type 1
L'ARN polymérase, nécessaire à la transcription et à la réplication du virus, est composée de trois sous-unités dites PB1, PB2 et PA mais il existe peu d'informations structurelles sur ces sous-unités. Les chercheurs ont analysé la structure cristalline d'un fragment de grande taille de la sous-unité PA, qui est lié avec la sous-unité PB1. Il apparaît que la partie C-terminale du peptide PA forme un repli profond et hautement hydrophobe où s'insère PB1, permettant l'assemblage de ces deux sous-unités de l'ARN polymérase.
L'objectif à venir est donc d'inhiber la liaison PA-PB1 et en inactivant ainsi l'ARN polymérase, d'empêcher la multiplication du virus et limiterait sa prolifération. Les chercheurs espèrent ainsi créer de nouveaux médicaments permettant de lutter efficacement contre les virus Influenza A, donc la grippe humaine et la grippe aviaire. En effet, les médicaments déjà existants contre les virus de la grippe (oseltamivir ou Tamiflu et zanamivir ou Relenza) sont des inhibiteurs de la neuraminidase et des cas de résistance virale sont déjà apparus avec le Tamiflu.
Un médicament qui inhiberait la liaison entre les sous-unités PA et PB1 aurait moins de chance de rencontrer des résistances car la partie de PA à laquelle se lie la sous-unité PB1 n'est pas variable selon les virus contrairement à la neuraminidase.
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