Coenzyme - Définition

Introduction

A l'exception des hydrolases, la plupart des enzymes sont constituées de deux éléments :

• une apoenzyme, de nature protéique, donc codé par le génome, impliquée dans la reconnaissance du substrat et sa liaison,
• un coenzyme, molécule organique de petite taille de nature non protéique.

La combinaison du coenzyme et de l'apoenzyme forme l'holoenzyme .

Caractéristiques

Les coenzymes favorisent l'activité de l'enzyme, et sont même souvent indispensables. Beaucoup ne sont pas synthétisés par tous les êtres vivants, ce sont des facteurs de croissance ou des vitamines. Chez l'Homme et les organismes supérieurs, le coenzyme doit être apporté par l'alimentation tandis que chez les procaryotes, il existe des chaînes biosynthétiques permettant à la cellule de synthétiser tous les coenzymes nécessaires à leur survie à partir d'une source de carbone (glucide le plus fréquemment). Les chaînes de synthèse des coenzymes sont souvent très complexes, faisant intervenir plus d'une dizaine d'étapes. Un exemple de coenzyme qui ne soit pas une vitamine est donné par les complexes ferroporphyriques dont l'apoenzyme est un cytochrome (p450 par exemple) et dont la chaîne biosynthétique est conservée chez l'Homme. Il existe une vingtaine de coenzymes, pour plus de deux mille enzymes : la spécificité de la réaction dépend uniquement de l'apoenzyme et non du coenzyme. À l'inverse des substrats qui sont transformés en produit durant la réaction enzymatique, les coenzymes finissent toujours par retrouver leur état initial, parfois lors d'une seconde réaction enzymatique (ce sont des catalyseurs).

Dans leur structure chimique, les coenzymes sont, pour la plupart, riches en électrons π (par un ou plusieurs noyaux cycliques) qui leur confèrent leur pouvoir catalytique.

Ils réagissent stœchiométriquement (mole à mole) à la réaction enzymatique.

Classification des coenzymes

• Coenzymes d'oxydoréduction :
  • Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD⁺/NADH,H⁺) ;
  • Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP⁺/NADPH,H⁺) ;
  • Flavine mononucléotide (FMN/FMNH₂) ;
  • Flavine adénine dinucléotide (FAD/FADH₂) ;
  • Coenzyme Q (CoQ/CoQH₂);
  • Les cytochromes (Cyt[Fe³⁺]/Cyt[Fe²⁺]).
• Coenzymes de transfert de groupements :
  • Adénosine triphosphate (ATP/ADP/AMP) ;
  • Cytidine triphosphate (CTP/CDP/CMP) ;
  • Guanosine triphosphate (GTP/GDP/GMP) ;
  • Thymidine triphosphate (TTP/TDP/TMP) ;
  • Uridine triphosphate (UTP/UDP/UMP) ;
  • Coenzyme A (CoA-SH) ;
  • Thiamine pyrophosphate (TPP) ;
  • Acide lipoïque ou lipoate ;
  • Pyridoxal phosphate (PALP) ;
  • Biotine.

Deux types de coenzymes

Les réactions auxquelles participent les coenzymes sont des réactions de transfert (d'électrons, de protons, de groupement phosphate etc.) Ils servent d'accepteur temporaire. On distingue :

Les coenzymes activateurs ou groupements prosthétiques

Les groupements prosthétiques sont fortement liés à l'apoenzyme par des liaisons covalentes. Ils ne se détachent pas de l'apoenzyme au cours de la réaction (exemple : FAD). L'enzyme elle-même les remet en état initial.

Les coenzymes transporteurs

Les coenzymes transporteurs ou cosubstrats : ils se dissocient facilement de l'apoenzyme. Le coenzyme ne retrouve son état initial que lors d'une seconde réaction faisant intervenir une deuxième enzyme (exemple : NAD, ATP). Quand l'enzyme est inactive, le coenzyme n'est pas fixé à l'enzyme.