Concanavaline A - Définition

Source: Wikipédia sous licence CC-BY-SA 3.0.
La liste des auteurs de cet article est disponible ici.

Introduction

Concanavaline A

Structure crystallographique du tetramer du haricot sabre concanavalin A  (les monomers son colorés en cyan, vert, rouge, et magenta respectivement).  Les ions calcium et Manganese sont représentés comme des sphères en couleurs or et gris[1].

Caractéristiques générales
PDB 3CNA
UniProt P81461

La concanavaline A (ConA) est une glycoprotéine de la famille des lectines. Elle se lie spécifiquement par affinité au D-mannose et au D-glucose.

Origine

La concanavaline A (Con A) est produite par le haricot sabre (Canavalia ensiformis) où elle s'accumule dans le fruit (fève). C'est la première lectine à avoir été identifiée et extraite (Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Elle est aussi appelée hémaglutinine, en raison de sa capacité à précipiter les érythrocytes, mais diffère de l'hémaglutinine (HA) du virus de la grippe.

Le haricot sabre contient 2 autres globulines lectines: la concanavaline B (96KDa) et la jacaline.

Activité

  • La Concanavalin A interagit avec divers récepteurs contenant des carbohydrates à mannose, à commencer les marqueurs de groupe sanguin, les immunoglobulines et l'antigène carcino-embryonnaire (CEA). Il interagit aussi avec les lipoprotéines et le lipopolysaccharide (LPS).
  • La ConA agglutine fortement les érythrocytes -sans en être spécifique de groupe sanguin-, et bien les cellules cancéreuses. Les cellules normales ne sont pas agglutinées, sauf après traitement hydrolytique (trypsinisation). De nombreuses études rapportent l'agglutination de types cellulaire comme les fibres musculaires locust, les lymphocytes, les fibroblastes, les adipocytes.
  • La ConA réagit avec nombreuses bactéries, comme E. coli, Dictyostelium discoideum et B. substilis.
  • La ConA induit la mitose des lymphocytes.

Elle induit la maturation des oocystes. Elle est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains.

Structure et propriétés

Comme la majorité des lectines, la ConA est un homotétramère: chaque sous-unité (de 26.5KDa, 237 amino-acides, fortement glycosylée) lie deux atomes, un Ca2+ et un métal de transition (généralement du Mn2+). Sa structure tertiaire a été élucidée, et l'on connait bien les bases moléculaires de ses interactions avec les métaux qui la composent, et de son affinité pour le mannose et le glucose

La ConA est spécifique pour les résidus α-D-mannosyl et α-D-glucosyl (deux hexoses ne différant que par la disposition de l'alcool sur le carbone 2) en position terminale des structures ramifiées de N-Glycanes (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de glycanes complexes). Elle a 4 sites de fixation, correspondants aux 4 sous unités.

Le poids moléculaire est de 104-113KDa. Le point isoélectrique (pI) est de l'ordre de 4.5-5.5.

La Concanavalin A a une faible effet de Diffusion Raman, 20 cm-1. Cette émission est assignée à la faible motilité du tonneau ("beta barrel") formé de 14 brins beta dans la structure de la ConA.

Page générée en 0.107 seconde(s) - site hébergé chez Contabo
Ce site fait l'objet d'une déclaration à la CNIL sous le numéro de dossier 1037632
A propos - Informations légales
Version anglaise | Version allemande | Version espagnole | Version portugaise