Lectine - Définition
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Introduction
Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains carbohydrates. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (ex: immunité, infection). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l'hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.
| Sigle | Noms de la la lectine | Source | motif ligand | ||
|---|---|---|---|---|---|
| Lectines spécifiques du Mannose | |||||
| ConA | Concanavaline A, Lectine du haricot sabre | Canavalia ensiformis | résidus α-D-mannosyl and α-D-glucosyl structures ramifiées d'α-mannosyl (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de N-Glycans complexes) | ||
| LCH | Lectine de la lentille | Lens culinaris | région de base fucosylée des N-Glycans complexes bi- et tri-antennaires | ||
| GNA | (Snowdrop lectin) | Galanthus nivalis | structures riche en mannose liés α 1-3 et α 1-6 | ||
| Lectines spécifiques du Galactose / N-acetylgalactosamine | |||||
| RCA | PhytoAgglutinine, Toxoalbumine, ricine, RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GlcNAcβ1-R | ||
| PNA | Lectine de l'arachide (Peanut Agglutinin) | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) | ||
| AIL | Jacaline | Artocarpus integrifolia | (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) | ||
| VVL | (Hairy vetch lectin) | Vicia villosa | GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen) | ||
| Lectines spécifiques du N-acetylglucosamine | |||||
| WGA | Lectine du soja (Wheat Germ agglutinin) | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (acide sialique) | ||
| SNA | Lentille du sureau (Elderberry lectin) | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R | ||
| MAL | (Maackia amurensis lectin) | Maackia amurensis | Neu5Ac/Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R | ||
| Lectines spécifiques du Fucose | |||||
| UEA | agglutinine du Houx | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R | ||
| AAL | (Aleuria aurantia lectin) | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 | ||
| Lectines majeures | |||||
Sources et Structure
Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
La première lectine identifiée est connue sous le terme d'hémaglutinine, extraite à partir du pois Canavalia ensiformis par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie). Le composé actif purifié, est la concanavaline A. Une autre lectine populaire est la ricine, très toxique, obtenue à partir des graines de ricin. Les lectines sont isolées à présent à large échelle et valorisées commercialement pour caractériser les molécules glycosylées en protéomique, les structures cellulaires en biologie cellulaire, purifier des molécules glycosylées, et surtout phénotyper les cellules sanguines.
Applications
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical.
En hématologie: la plupart des lectines agglutinent les érythrocytes, se liant aux antigènes de groupe sanguin. La lectine UEA permet d'identifier le groupe sanguin A1, celle de Dolichos biflorus le groupe H, et celle de Vicia graminea le groupe N.
En neurologie: la lectine PHA-I permet le traçage antérograde des axones efférents
En virologie: la lectine de la banane (BanLec) inhibe le HIV-1 in vitro
- En biochimie et proteomique:
Les lectines fournissent des outils pour étudier les glycoprotéines (anticorps, cytokines, hormones, facteurs de croissance, enzymes, récepteurs et même toxines et virus):
-pour les purifier (par affinité, une fois couplées à un support chromatographique)
-pour les détecter (une fois marquées par un fluorophore ou une enzyme, en techniques de Cytométrie en flux, immuno-blotting, Immunoprécipitation,...)
Les glycoprotéines, éventuellement après clivage enzymatique, peuvent ainsi être caractérisées quantitativement et qualitativement (glycoformes, structure de complexes, interactions) .
