α-amylase | |
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Caractéristiques générales | |
Nom approuvé | 4-α--glucane glucanohydrolase |
Autres noms ou symbole | glycogénase ; endoamylase ; Taka-amylase A ; 1,4-α--glucane glucanohydrolase |
Fonction | saccharidase |
Symbole | AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B |
Homo sapiens | |
Chromosome et locus | 1p21 |
Autre symbole | AMY1A |
CAS number | |
Entrez | 276 |
HUGO | 474 |
OMIM | 104700 |
RefSeq | NM_001008221 |
UniProt | P04745 |
Nomenclature EC | 3.2.1.1 |
Homo sapiens | |
Chromosome et locus | 1p21 |
Autre symbole | AMY1B |
Entrez | 277 |
HUGO | 475 |
OMIM | 104701 |
RefSeq | NM_001008218 |
UniProt | P04745 |
Homo sapiens | |
Chromosome et locus | 1p21 |
Autre symbole | AMY1C |
Entrez | 278 |
HUGO | 476 |
OMIM | 104702 |
RefSeq | NM_001008219 |
UniProt | P04745 |
Homo sapiens | |
Chromosome et locus | 1p21.1 |
Autre symbole | AMY2A |
Entrez | 279 |
HUGO | 477 |
OMIM | 104650 |
RefSeq | NM_000699 |
UniProt | P04746 |
Homo sapiens | |
Chromosome et locus | 1p21 |
Autre symbole | AMY2B |
Entrez | 280 |
HUGO | 478 |
OMIM | 104660 |
RefSeq | NM_020978 |
UniProt | P19961 |
L'α-amylase (ou diastase) fut la toute première enzyme qui fut découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz.
L'α-amylase (EC suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.
) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui hydrolyse les polysaccharides). C'est un constituant duElle est également synthétisée dans les fruits de beaucoup de plantes durant leur maturation (c'est ce qui rend leur goût si doux et sucré), et aussi pendant la germination des graines. L'amylase est entre autres responsable de la production de malt.
Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase salivaire (ou amylase 1) et l'amylase pancréatique (ou amylase 2 ou ptyaline). Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques.
Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.
L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, diholoside réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.
L'α-amylase brise les liaisons α(1→4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que l'amidon cuit.
Elle possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Elle se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50% de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter l'acide glutamique que celle-ci produit en acide organique.