Trypsine - Définition
La liste des auteurs de cet article est disponible ici.
Introduction
| Trypsine | |
|---|---|
|
| |
| Caractéristiques générales | |
| Autres noms ou symbole | α-trypsine ; β-trypsine ; cocoonase ; parenzyme ; parenzymol ; tryptar ; trypure ; pseudotrypsine ; tryptase ; tripcellim ; récepteur spermique-hydrolase |
| Fonction | sérine-protéase |
| Symbole | PRSS1, PRSS2, PRSS3 |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 7q32qter |
| Poids moléculaire | 62 529 kD (isoforme A) |
| Autre symbole | TRY1 |
| Numéro CAS | |
| Entrez | 5644 |
| HUGO | 9475 |
| OMIM | 276000 |
| RefSeq | NM_002769 |
| UniProt | P07477 |
| Nomenclature EC | 3.4.21.4 |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 7q35 |
| Poids moléculaire | 28 161 kD (isoforme B) |
| Autre symbole | TRY2 |
| Entrez | 5645 |
| HUGO | 9483 |
| OMIM | 601564 |
| RefSeq | NM_002770 |
| UniProt | P07478 |
| Homo sapiens | |
| Chromosome et locus | 9p13 |
| Poids moléculaire | 26 727 kD (isoforme C) |
| Autre symbole | TRY3 |
| Entrez | 5646 |
| HUGO | 9486 |
| RefSeq | NM_002771 |
| UniProt | P35030 |
La trypsine (EC ) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour but de digérer les protéines.
Synthèse
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
Pathologies associées
Dans la pancréatite et la mucoviscidose, la trypsine étant mal évacuée, elle est la principale cause de la réaction inflammatoire du pancréas.
Activité enzymatique
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide. Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Stable à pH acide (<7), elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2éme semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de "digérer" la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.
Séquence de la trypsine humaine
L'isoforme A contient 304 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MCGPDDRCPA RWPGPGRAVK CGKGLAAARP GRVERGGAQR GGAGLELHPL LGGRTWRAAR 70 80 90 100 110 120 DADGCEALGT VAVPFDDDDK IVGGYTCEEN SLPYQVSLNS GSHFCGGSLI SEQWVVSAAH 130 140 150 160 170 180 CYKTRIQVRL GEHNIKVLEG NEQFINAAKI IRHPKYNRDT LDNDIMLIKL SSPAVINARV 190 200 210 220 230 240 STISLPTTPP AAGTECLISG WGNTLSFGAD YPDELKCLDA PVLTQAECKA SYPGKITNSM 250 260 270 280 290 300 FCVGFLEGGK DSCQRDSGGP VVCNGQLQGV VSWGHGCAWK NRPGVYTKVY NYVDWIKDTI AANS
L'isoforme B contient 260 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MELHPLLGGR TWRAARDADG CEALGTVAVP FDDDDKIVGG YTCEENSLPY QVSLNSGSHF 70 80 90 100 110 120 CGGSLISEQW VVSAAHCYKT RIQVRLGEHN IKVLEGNEQF INAAKIIRHP KYNRDTLDND 130 140 150 160 170 180 IMLIKLSSPA VINARVSTIS LPTTPPAAGT ECLISGWGNT LSFGADYPDE LKCLDAPVLT 190 200 210 220 230 240 QAECKASYPG KITNSMFCVG FLEGGKDSCQ RDSGGPVVCN GQLQGVVSWG HGCAWKNRPG 250 260 VYTKVYNYVD WIKDTIAANS
L'isoforme C contient 247 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MNPFLILAFV GAAVAVPFDD DDKIVGGYTC EENSLPYQVS LNSGSHFCGG SLISEQWVVS 70 80 90 100 110 120 AAHCYKTRIQ VRLGEHNIKV LEGNEQFINA AKIIRHPKYN RDTLDNDIML IKLSSPAVIN 130 140 150 160 170 180 ARVSTISLPT TPPAAGTECL ISGWGNTLSF GADYPDELKC LDAPVLTQAE CKASYPGKIT 190 200 210 220 230 240 NSMFCVGFLE GGKDSCQRDS GGPVVCNGQL QGVVSWGHGC AWKNRPGVYT KVYNYVDWIK DTIAANS
