Pelote aléatoire - Définition
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Introduction
Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules.
Description
Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va « échantillonner » toutes les conformations possibles de manière aléatoire. De nombreux homopolymères linéaires, non ramifiés - en solution, ou au-dessus de leur température de transition vitreuse - se présentent sous forme de pelotes aléatoires (approximatives). Les copolymères issus de monomères de longueurs inégales se distribueront aussi en pelotes aléatoires si leurs sous-unités n'ont pas d'interactions spécifiques. Des parties de polymères ramifiés peuvent aussi se présenter sous forme de pelotes aléatoires.
En deçà de leur températures de fusion, la plupart des polymères thermoplastiques (polyéthylène, polyamide...) présentent des régions amorphes où les chaînes s'approchent de pelotes aléatoires, alternant avec des régions cristallines. Les régions amorphes apportent de l'élasticité à l'ensemble, tandis que les régions cristallines tendent au contraire à le rigidifier et à le consolider.
Des polymères plus complexes, comme des protéines avec des radicaux chimiques différents attachées à leur chaîne principale en interagissant entre elles, s'auto-assemblent dans des structures bien définies. Mais des segments de protéines, et de polypeptides dépourvus de structures secondaires, sont souvent considérés comme présentant une conformation de pelote aléatoire dans laquelle les seules relations avérées sont les liaisons peptidiques entre résidus acido-aminés. Ce n'est pas en réalité le cas, l'ensemble est pondéré énergétiquement en raison des interactions entre chaînes d'acides aminés, avec une plus grande fréquence de présence des conformations de plus basses énergies. De plus, même les séquences arbitraires d'acides aminés ont tendance à exhiber des liaisons hydrogène et une structure secondaire. Pour cette raison, l'expression de pelote statistique est parfois préférée. L'entropie conformationnelle associée avec l'état de pelote aléatoire contribue significativement à sa stabilisation énergétique et compte pour beaucoup dans la barrière d'énergie du repliement de protéine.
Une conformation de pelote aléatoire peut être détectée par des techniques spectroscopiques. L'arrangement des liaisons amines planes provoque un signal caractéristique en dichroïsme circulaire. Le déplacement chimique des acides aminés dans une conformation de pelote aléatoire est bien connu en résonance magnétique nucléaire (RMN). Les déviations par rapport à ces signatures indiquent parfois la présence de structure secondaire, plutôt qu'une pelote aléatoire « pure ». De plus, il existe des signaux dans des expériences de RMN multidimensionnelle qui indique que des interactions stables et non-localisées entre acides aminés sont absentes des polypeptides dans ce type de conformation. De manière similaire, dans les images produites par expériences de cristallographie, des segments de pelote aléatoire se traduisant par une diminution de la densité électronique ou du contraste. Un état aléatoirement replié dans toute chaîne polypeptidique peut être provoqué par dénaturation du système. Cependant, il existe des preuves que les protéines ne constituent sans doute jamais de pelotes aléatoires réelles, même lorsqu'elles sont dénaturées.
