Enzyme - Définition et Explications

Source: Wikipédia sous licence CC-BY-SA 3.0.
La liste des auteurs de cet article est disponible ici.

La régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations.

Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate (Un phosphate, en chimie inorganique, est un sel d'acide phosphorique résultant de l'attaque...) sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation (Le terme de régulation renvoie dans son sens concret à une discipline technique, qui se...) où l'enzyme (Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant...) est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.

La « vitesse initiale » de réaction enzymatique

Purine Nucleoside Phosphorylase

La vitesse (On distingue :) de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité (La quantité est un terme générique de la métrologie (compte, montant) ; un scalaire,...) de produit formé ou de réactif disparu par unité de temps (Le temps est un concept développé par l'être humain pour appréhender le...).

L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée (Dans les technologies de l'information, une donnée est une description élémentaire,...) par son Km ou constante de Michaelis dans le cas d'une enzyme simple, à un seul site de fixation (enzyme dite michaélienne). Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.

De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :

  • les concentrations en enzyme et en substrat ;
  • les concentrations en ions métalliques (inhibiteurs compétitifs);
  • les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...) ;
  • la présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique.

La réaction enzymatique dépend des caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction :

- la température : en conditions optimales, elle doit approcher en général les 37 à 38 °C. Ces valeurs sont indicatives d'enzymes d'animaux à sang (Le sang est un tissu conjonctif liquide formé de populations cellulaires libres, dont le...) chaud, soit presque la température du corps. À l'inverse (En mathématiques, l'inverse d'un élément x d'un ensemble muni d'une loi de...), si la température dépasse les 60 °C, l'enzyme est dénaturée (rupture des liaisons hydrogènes situées dans des parties variables de la protéine), il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu. Si la température est en dessous de °C, l'enzyme est inactivée car l'agitation (L’agitation est l'opération qui consiste à mélanger une phase ou plusieurs...) moléculaire provoquée par la chaleur (Dans le langage courant, les mots chaleur et température ont souvent un sens équivalent :...) est limitée : les molécules de substrat et les enzymes se rencontrent difficilement. Il existe des enzymes thermostables, telles que par exemple l'ADN polymérase (Les polymérases (nom tiré de polymère) (EC 2.7.7.6/7/19/48/49) sont des enzymes qui...) utilisée dans la PCR.

- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire le plus proche possible du pHi (ou pH isoelectrique) plus vite à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon (L'amidon (du latin amylum, non moulu) est un glucide complexe (polyoside) composé de...), à pH acide (Un acide est un composé chimique généralement défini par ses réactions...), environ 2, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine. L'état de protonation soit du site actif soit du site de liaison peut en effet être critique dans l'activité (Le terme d'activité peut désigner une profession.) de l'enzyme. À l'inverse, certaines enzymes sont relativement peu sensibles aux variations de pH. Néanmoins, sous un pH "extrême" (13-14) l'enzyme est dénaturée comme pour une température dépassant 60 °C.

Terminologie

  • enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût (Pour la faculté de juger les belles choses, voir Goût (esthétique)), l’aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie (L’OCDE définit la biotechnologie comme « l’application des principes...) alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires améliorant la qualité de la transformation des aliments.
  • enzyme de restriction ou endonucléase de restriction : classe d’enzymes qui coupent l'ADN après avoir reconnu une séquence spécifique. Les trois types d’endonucléase de restriction sont :
    • enzyme répressible : enzyme dont l’activité peut être réduite par la présence d’une molécule (Une molécule est un assemblage chimique électriquement neutre d'au moins deux atomes, qui...) régulatrice ;
    • enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l’activité contrôle (Le mot contrôle peut avoir plusieurs sens. Il peut être employé comme synonyme d'examen, de...) le rendement du produit final d’une voie métabolique multi-enzymatique... ;
    • enzyme constitutive : enzyme dont la concentration dans la cellule est constante et n'est pas influencée par une concentration en substrat.
Page générée en 0.130 seconde(s) - site hébergé chez Amen
Ce site fait l'objet d'une déclaration à la CNIL sous le numéro de dossier 1037632
Ce site est édité par Techno-Science.net - A propos - Informations légales
Partenaire: HD-Numérique